NMR módszerek fehérjék fiziológiás jellemzésére és peptid-ételfesték kölcsönhatások leírására
A pályázat keretében fehérjék és kismolekulák vizsgálatát célozzuk.
A rendezetlen fehérjéket általában alacsonyabb hőmérsékleten és enyhén savas közegben vizsgáljuk; a szerkezeti sajátságokra utaló kémiai környezetek meghatározása HN detektált 3D méréseken alapul. Azonban néhány biológiailag releváns kölcsönhatás csak fiziológiás közegben játszódik le. Ilyen körülmények mellett a 15N-HSQC spektrumok jelentős jelkiszélesedést/jeleltűnést mutatnak, a disszociábilis NH proton és oldószer víz cseréje miatt. Ezért más NMR metodikákat kell találni, mint például a Hα tartomány kiaknázása. Itt a vízjel és az izotópjelölésekből fakadó sokszínű csatolások megszüntetése jelent kihívást. A gépidő pályázat keretében a Hα-detektált kísérleti technika kidolgozását/tesztelését próbáljuk megvalósítani. Ehhez az EZH2 105 aminosavból álló rendezetlen fehérjét használjuk.
A gépidő pályázat egy másik vonulatában kismolekulás NMR metodikák ötvözetével (2D homo- és heteronukleáris gyors mérések, transzlációs diffúzió mérések) szeretnénk egy releváns antimikrobiális peptid és egy ételfesték kölcsönhatásának körültekintő leírását adni. az irodalom jelenlegi állása szerint keveset tudunk az ilyen típusú AMP kölcsönhatásokról, ezért megértésük igen lényeges hatásmechanizmusuk molekuláris szintű és aktivitásuk komplexebb leírásához.
Bodor Andrea, Tantos Ágnes, Beke-Somfai Tamás